заказ по т. 8(495) 730-8914
с 11-00 до 19-00 без выходных

Скидки - покупка от 5000 рублей - 5 %;
от 8000 рублей - 7 %

Минимальный заказ 2000 рублей-доставка 150 рублей

ПОИСК 
    Расширенный поиск

Посетите наш новый сайт - www.wheyamino.com
Белок ( протеин )

Наиболее важными соединениями каждого организма являются белки. Они обязательно обнаруживаются во всех клетках организма, в большинстве из них на долю белка приходится более половины сухого остатка. Все основные проявления жизни связаны с белками. Белки - высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из остатков аминокислот. В составе некоторых белков наряду с аминокислотами обнаруживают и другие соединения. Для живых организмов характерно большое разнообразие белков, которые составляют основу структуры организма и обеспечивают множество его функций. Несмотря на сложность строения и многообразие, все белки построены из сравнительно простых структурных элементов - аминокислот. Белки представляют собой полимерные молекулы в состав которых входит 20 различных аминокислот. Изменение числа аминокислотных остатков и последовательности их расположения в молекуле белка обеспечивает возможность образования громадного количества белков, отличающихся своими физико-химическими свойствами, структурной или функциональной ролью в организме. Классификация аминокислот. Большинство аминокислот, участвующих в обмене веществ входящих в состав белков, могут поступать с пищей или синтезироваться в организме в процессе обмена (из других аминокислот, поступающих в избытке). Они получили название заменимых аминокислот. Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей. Они получили название незаменимых. Некоторые аминокислоты обнаружены в тканях организма, однако они не используются для построения белковых молекул (орнитин, цитруллин). Есть также аминокислоты (оксипролин и цистеин), которые образуются из других (пролин, цистин) после включения в состав белков. Аминокислоты с разветвленной цепью. ( ВССА) К аминокислотам с разветвленной цепью относятся 3 (три) аминокислоты: валин, лейцин и изолейцин. Свое название аминокислоты с разветвленной цепью получили из-за структурных особенностей строения молекулы, что придает им ряд уникальных свойств. Помимо вхождения в структуру мышечной ткани (42% от общего количества незаменимых аминокислот) аминокислоты с разветвленной цепью играют первостепенную роль в обмене белков и снабжении мышц энергией. Основным источником энергии при интенсивных нагрузках служит гликоген печени и мышц, запасы которого быстро истощаются, и организм переходит к сжиганию свободных аминокислот - в первую очередь именно аминокислот с разветвленной цепью. В этом случае тренировка носит катаболический характер, то есть приводит не к росту, а к уменьшению мышц. Аминокислоты с разветвленной цепью активизируют обмен инсулина и стимулируют поступление других аминокислот в мышцы для последующего синтеза белка. Активизация обмена инсулина приводит к улучшению работы пищеварительных ферментов и метаболитов цикла Кребса (основного цикла обмена энергии в организме), способствующих восстановлению энергетического потенциала мышечных клеток. В мышцах аминокислоты с разветвленной цепью перерабатывают продукты обмена (молочную кислоту и др.) в аминокислоту аланин, которая участвует в образовании мышечного гликогена. Биологические функции белков. С белками связано все многообразие функций организма, однако наиболее важными из них являются: каталитическая, транспортная, защитная, сократительная, структурная, гормональная и питательная. Каталитическая функция белков осуществляется с помощью специфических белков- катализаторов - ферментов. При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме. Транспортная функция белков заключается в том, что при их участии происходит связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому. Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях. Другие белки крови связывают триглицериды, жирные кислоты, холестерин, кальций, некоторые гормоны, витамины и другие вещества и транспортируют их к месту использования или действия. Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела), образующиеся в организме. Они обеспечивают связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов. Защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери. Сократительную функцию выполняют белки, в результате взаимодействиях которых происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов. Структурная функция белков заключается в том, что они составляют основу строения клетки; некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию. В комплексе с липидами (преимущественно фосфолипидами) белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований. Гормональную функцию выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма. Питательная функция осуществляется белками, которые являются резервными, или питательными. Белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, белки молока служат источником питания для новорожденного. Перечисленные функции белков являются наиболее важными и специфичными, но ими не ограничивается значение белков для жизнедеятельности организма. Биологическая ценность белков. По современным представлениям под биологической ценностью пищевых белков понимают, зависящую от аминокислотного состава и других структурных особенностей, степень задержки азота или эффективность его утилизации для поддержания азотистого баланса у человека. Иными словами, указанный критерий позволяет установить место тех или иных пищевых белков по степени сравнительной пользы для организма человека. Биологическая ценность белков зависит от следующих факторов: Сбалансированный аминокислотный состав, в первую очередь по незаменимым аминокислотам. Для построения подавляющего большинства белков организма человека требуются все 20 аминокислот, причем в определенных соотношениях. Более того, важно не столько достаточное количество каждой из незаменимых аминокислот, сколько их соотношение, максимально приближенное к таковому в белках тела человека. Нарушение сбалансированности аминокислотного состава пищевого белка приводит к нарушению синтеза собственных белков, сдвигая динамическое равновесие белкового анаболизма и катаболизма в сторону преобладания распада собственных белков организма, в том числе белков-ферментов. Недостаток той или иной незаменимой аминокислоты, лимитирует использование других аминокислот в процессе биосинтеза белка. Значительный же избыток ведет к образованию высокотоксичных продуктов обмена неиспользованных для синтеза аминокислот. Доступность отдельных аминокислот может снижаться при наличие в пищевых белках ингибиторов пищеварительных ферментов (присутствующих, например, в бобовых) или тепловом повреждении белков и аминокислот, при кулинарной обработке. Степень усваиваемости белка отражает его расщепление в желудочно-кишечном тракте и последующее всасывание аминокислот. По скорости переваривания пищеварительными ферментами пищевые белки можно расположить в следующей последовательности: - яичные и молочные; - мясные и рыбные; - растительные белки; Биологическую ценность белков определяют путем сравнения аминокислотного состава изучаемого белка со справочной шкалой аминокислот гипотетического идеального белка или аминограммами высококачественных стандартных белков. Этот методический прием получил название аминокислотного скора. Существует несколько способов расчета аминокислотного скора, наиболее простым из которых является расчет отношения количества каждой незаменимой аминокислоты в испытуемом белке к количеству этой же аминокислоты в гипотетическом белке с идеальной аминокислотной шкалой по следующей формуле: Аминокислотный скор = (мг АК в 1г исследуемого белка) / (мг АК в 1г идеального белка * 100) где АК - любая незаменимая аминокислота. При этом принято, что аминокислотой, лимитирующей биологическую ценность белка, считается та, скор которой имеет наименьшее значение. В идеальном или стандартном белке аминокислотный скор каждой незаменимой аминокислоты принимают за 1,00, а в белках пищевых продуктов, обычно потребляемых человеком, значение скора для отдельных аминокислот могут быть существенно ниже. Яичный белок Цельный яичный белок имеет наивысшую усваиваемость и считается эталонным, относительно которого оцениваются все остальные белки. Как известно куриное яйцо состоит из белка, который практически на 100% состоит из альбумина (овоальбумина) и желтка, который содержит 7 различных белков - альбумин, овоглобулин, коальбумин, овомукоид, овомуцин, лизоцин, авидин. Для производства пищевых добавок используется как цельный яичный белок, так и отдельно яичный альбумин. Также необходимо отметить, что употреблять в пищу большого количества сырых куриных яиц не рекомендуется, так как они содержат ингибитор (вещество значительно замедляющее процесс переваривания) пищеварительного фермента трипсина. Более того, белок авидин, содержащийся в желтке, жадно присоединяет к себе жизненно важный биотин (витамин H), образуя прочный комплекс, который не переваривается и не усваивается организмом. Поэтому рекомендуют употреблять куриные яйца только после термической обработки (при 70°С разрушается ингибитор трипсина, а при 80°С высвобождается активный биотин из биотин-авидинового комплекса).